Белки

Белки, или протеины, — сложные, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот. Они представляют главную, важнейшую часть всех клеток и тканей животных и растительных организмов, без которой не могут осуществляться жизненно важные физиологические процессы. Белки неодинаковы по своему составу и свойствам в различных животных и растительных организмах и в разных клетках и тканях одного и того же организма. Белки разного молекулярного состава различно растворяются в воде и в водных солевых растворах, в органических растворителях они не растворяются. Благодаря присутствию в белковой молекуле кислых и основных групп она имеет нейтральную реакцию.

Белки образуют многочисленные соединения с любыми химическими веществами, что обусловливает их особое значение в химических реакциях, протекающих в организме и представляющих основу всех проявлений жизни и защиты ее от вредных воздействий. Белки составляют основу ферментов, антител, гемоглобина, миоглобина, многих гормонов, образуют сложные комплексы с витаминами.

Вступая в соединения с жирами и углеводами, белки могут в организме превращаться при своем расщеплении в жиры и углеводы. В животном организме они синтезируются только из аминокислот и их комплексов – полипептидов, а образовываться из неорганических соединений, жиров и углеводов они не могут. Вне организма синтезированы многие низкомолекулярные биологически активные белковые вещества, сходные с теми, которые имеются в организме, например некоторые гормоны.

Общие сведения о белках и их классификации

Белки — важнейшие биоорганические соединения, которые наряду с нуклеиновыми кислотами занимают особую роль в живом веществе — без этих соединений невозможна жизнь, так как, по определению Ф. Энгельса, жизнь является особым существованием белковых тел и т. д.

«Белки — это природные биополимеры, являющиеся продуктами реакции поликонденсации природных альфа-аминокислот».

Природных альфа-аминокислот 18-23, их сочетание образует бесконечно большое количество разновидностей молекул белков, обеспечивающих многообразие различных организмов. Даже для отдельных особей организмов данного вида характерны свои собственные белки, а ряд белков встречается во многих организмах.

Белки характеризуются следующим элементарным составом: они образованы углеродом, водородом, кислородом, азотом, серой и некоторыми другими химическими элементами. Главной особенностью белковых молекул является обязательное наличие в них атомов азота (помимо атомов С, Н, О).

В молекулах белков реализуется «пептидная» связь, т. е. связь между атомом С карбонильной группы и атомом азота аминогруппы, которая обусловливает некоторые особенности белковых молекул. В боковых цепях молекулы белка содержится большое количество радикалов и функциональных групп, что «делает» молекулу белка полифункциональной, способной к значительному многообразию физико-химических и биохимических свойств.

Из-за большого разнообразия белковых молекул и сложности их состава и свойств, белки имеют несколько различных классификаций, основанных на различных признаках. Рассмотрим некоторые из них.

I. По составу различают две группы белков:

1. Протеины (простые белки; молекула их образована только белком, например яичный альбумин).

2. Протеиды — сложные белки, молекулы которых состоят из белковой и небелковой составляющих.

Протеиды подразделяются на несколько групп, важнейшими из которых являются:

1) гликопротеиды (сложное соединение белка и углевода);

2) липопротеиды (комплекс молекул белка и жиров (липидов);

3) нуклеопротеиды (комплекс белковых молекул и молекул нуклеиновых кислот).

II. По форме молекулы различают две группы белков:

1. Глобулярные белки — молекула белка имеет шарообразную форму (форму глобулы), например молекулы яичного альбумина; такие белки или растворимы в воде, или способны к образованию коллоидных растворов.

2. Фибриллярные белки — молекулы этих веществ имеют форму нитей (фибрилл), например, миозин мышц, фиброин шелка. Фибриллярные белки нерастворимы в воде, они образуют структуры, реализующие сократительную, механическую, формообразующую и защитную функции, а также способность организма передвигаться в пространстве.

III. По растворимости в различных растворителях белки разделяют на несколько групп, из которых наиболее важны следующие:

1. Водорастворимые.

2. Жирорастворимые.

Существуют и другие классификации белков.

Краткая характеристика природных альфа-аминокислот

Природные альфа-аминокислоты являются разновидностью аминокислот. Аминокислота — полифункциональное органическое вещество, содержащее в своем составе как минимум две функциональные группы — аминогруппу (—NН₂) и карбоксильную (карбоксидную, последнее правильнее) группу (—СООН).

Альфа-аминокислоты — такие аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильные группы находятся у одного атома углерода. Их общая формула — NН₂СН(R)СООН. Ниже приведены формулы некоторых природных альфа-аминокислот; они записаны в виде, удобном для написания уравнений реакции поликонденсации и используются в случае, когда необходимо написать уравнения (схемы) реакций получения определенных полипептидов:

1) глицин (аминоуксусная кислота) — МН₂СН₂СООН;

2) аланин — NН₂СН(СН₃)СООН;

3) фенилаланин — NН₂СН(СН₂С₆Н₅)СООН;

4) серин — NН₂СН(СН₂ОН)СООН;

5) аспарагиновая кислота — NН₂СН(СН₂СООН)СООН;

6) цистеин — NН₂СН(СН₂SН)СООН и т.д.

Некоторые природные альфа-аминокислоты содержат по две аминогруппы (например, лизин), по две карбоксидные группы (например, аспарагиновая и глутаминовые кислоты), гидроксидные (ОН) группы (например, тирозин), могут быть циклическими (например, пролин).

По характеру влияния природных альфа-аминокислот на обмен веществ их разделяют на заменимые и незаменимые. Незаменимые аминокислоты должны обязательно поступать в организм с пищей.

Краткая характеристика структуры молекул белка

Белки кроме сложного состава характеризуются и сложным строением белковых молекул. Различают четыре вида структур белковых молекул.

1. Первичная структура характеризуется порядком расположения остатков альфа-аминокислот в полипептидной цепи. Например, тетрапептид (полипептид, образовавшийся при поликонденсации четырех молекул аминокислоты) ала-фен-тиро-серин представляет собой последовательность остатков аланина, фенилаланина, тирозина и серина, связанных друг с другом пептидной связью.

2. Вторичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение полипептидной цепи. Оно бывает различным, но наиболее распространенной является альфа-спираль, характеризующаяся определенным «шагом» спирали, размерами и расстоянием между отдельными витками спирали.

Устойчивость вторичной структуры белковой молекулы обеспечивается возникновением различных химических связей между отдельными витками спирали. Важнейшая роль среди них принадлежит водородной связи (реализуется за счет втягивания ядра атома водорода групп — NH₂ или =NH в электронную оболочку атомов кислорода или азота), ионной связи (реализуется за счет электростатического взаимодействия ионов —СОО^— и — NH⁺₃ или =NH⁺₂) и других видов связи.

3. Третичная структура молекул белка характеризуется пространственным расположением альфа-спирали, или иной структуры. Устойчивость таких структур обусловливается теми же видами связи, что и вторичная структура. В результате реализации третичной структуры возникает «субъединица» белковой молекулы, что характерно для очень сложных молекул, а для относительно простых молекул третичная структура является конечной.

4. Четвертичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение субъединиц молекул белка. Она характерна для сложных белков, например гемоглобина.

Рассматривая вопрос о структуре белковых молекул, необходимо различать структуру живого белка — нативную структуру и структуру мертвого белка. Белок в живом веществе (нативный белок) отличается от белка, подвергшегося воздействию, при котором он может потерять свойства живого белка. Неглубокое воздействие называют денатурацией, при которой в дальнейшем свойства живого белка могут восстанавливаться. Одним из видов денатурации является обратимая коагуляция. При необратимой коагуляции нативный белок превращается в «мертвый белок».

Краткая характеристика физических, физико-химических и химических свойств белка

Свойства белковых молекул имеют большое значение для реализации их биолого-экологических свойств. Так, по агрегатному состоянию белки относят к твердым веществам, которые могут быть растворимыми или нерастворимыми в воде или других растворителях. Многое в биоэкологической роли белков определяется физическими свойствами. Так, способность молекул белка образовывать коллоидные системы обусловливает их строительную, каталитическую и другие функции. Нерастворимость белков в воде и других растворителях, их фибриллярность обусловливает защитную и формообразующую функции и т. д.

К физико-химическим свойствам белков относится их способность к денатурации и коагуляции. Коагуляция проявляется в коллоидных системах, которые являются основой любого живого вещества. При коагуляции частицы укрупняются за счет их слипания. Коагуляция бывает скрытой (ее можно наблюдать только под микроскопом) и явной — ее признаком является выпадение осадка белка. Коагуляция бывает необратимой, когда после прекращения действия коагулирующего фактора структура коллоидной системы не восстанавливается, и обратимой, когда после удаления коагулирующего фактора коллоидная система восстанавливается.

Примером обратимой коагуляции является выпадение белка яичного альбумина под действием растворов солей, при этом осадок белка растворяется при разбавлении раствора либо при перенесении осадка в дистиллированную воду.

Примером необратимой коагуляции является разрушение коллоидной структуры белка альбумина при нагревании до температуры кипения воды. При смерти (полной) живое вещество превращается в мертвое за счет необратимой коагуляции всей системы.

Химические свойства белков весьма многообразны из-за наличия в белковых молекулах большого числа функциональных групп, а также за счет наличия пептидной и других связей в молекулах белка. С эколого-биологических позиций наибольшее значение имеет способность молекул белка к гидролизу (при этом в конечном счете получается смесь природных альфа-аминокислот, которые участвовали в образовании данной молекулы, в этой смеси могут быть и другие вещества, если белок был протеидом), к окислению (его продуктами могут быть углекислый газ, вода, соединения азота, например, мочевина, соединения фосфора и т. д.).

Белки горят с выделением запаха «жженого рога» или «жженых перьев», что необходимо знать при проведении простейших экологических опытов. Известны различные цветные реакции на белок (биуретова, ксантопротеиновая и др.), подробнее о них — в курсе химии.

Краткая характеристика эколого-биологических функций белков

Необходимо различать эколого-биологическую роль белков в клетках и в организме в целом.

Эколого-биологическая роль белков в клетках

Вследствие того, что белки (наряду с нуклеиновыми кислотами) — это вещества жизни, то их функции в клетках весьма многообразны.

1. Важнейшей функцией белковых молекул является структурная функция, состоящая в том, что белок — это важнейший компонент всех структур, образующих клетку, в которые он входит в составе комплекса различных химических соединений.

2. Белок — важнейший реагент в протекании огромного многообразия биохимических реакций, обеспечивающих нормальное функционирование живого вещества, поэтому для него характерна реагентная функция.

3. В живом веществе реакции возможны только в присутствии биологических катализаторов — ферментов, а как установлено в результате биохимических исследований, ферменты имеют белковую природу, поэтому белки выполняют и каталитическую функцию.

4. В случае необходимости в организмах белки окисляются и при этом выделяется энергия, за счет которой синтезируется АТФ, т.е. белки выполняют и энергетическую функцию, но вследствие того, что эти вещества имеют для организмов особую ценность (из-за их сложного состава), то энергетическая функция белков реализуется организмами только в критических условиях.

5. Белки могут выполнять и запасающую функцию, так как являются своеобразными «консервами» веществ и энергии для организмов (особенно растений), обеспечивающих их начальное развитие (для животных — внутриутробное, для растений — развитие зародышей до появления молодого организма — проростка).

Ряд функций белка характерны и для клеток, и для организма в целом, поэтому рассмотрены ниже.

Эколого-биологическая роль белков в организмах (в целом)

1. Белки образуют в клетках и организмах особые структуры (в совокупности с другими веществами), которые способны воспринимать сигналы из окружающей среды в виде раздражений, за счет чего возникает состояние «возбуждения», на которое организм отвечает определенной реакцией, т.е. для белков и в клетке, и в организме в целом характерна воспринимающая функция.

2. Белкам характерна и проводящая функция (и в клетках, и в организме в целом), состоящая в том, что возникшее в определенных структурах клетки (организма) возбуждение, передается в соответствующий центр (клетки или организма), в котором формируется определенная реакция (ответ) организма или клетки на поступивший сигнал.

3. Многие организмы способны к перемещению в пространстве, что возможно за счет способности структур клетки или организма к сокращению, а это возможно потому, что белки фибриллярной структуры обладают сократительной функцией.

4. Для гетеротрофных организмов белки как отдельно, так и в смеси с другими веществами являются продуктами питания, т. е. им характерна трофическая функция.

Краткая характеристика превращений белков в гетеротрофных организмах на примере человека

Белки в составе пищи попадают в ротовую полость, где смачиваются слюной, измельчаются зубами и превращаются в гомогенную массу (при тщательном пережевывании), и через глотку и пищевод поступают в желудок (до попадания в последний с белками как соединениями ничего не происходит).

В желудке пищевой комок пропитывается желудочным соком, являющимся секретом желудочных желез. Желудочный сок представляет собой водную систему, содержащую хлороводород и ферменты, важнейшим из которых (для белков) является пепсин. Пепсин в кислой среде вызывает процесс гидролиза белков до пептонов. Пищевая кашица далее поступает в первый отдел тонкого кишечника — двенадцатиперстную кишку, в которую открывается проток поджелудочной железы, выделяющей панкреатический сок, обладающий щелочной средой и комплексом ферментов, из которых трипсин ускоряет процесс гидролиза белков и ведет его до конца, т. е. до появления смеси природных альфа-аминокислот (они растворимы и способны всасываться в кровь ворсинками кишечника).

Эта смесь аминокислот поступает в межтканевую жидкость, а оттуда — в клетки организма, в которых они (аминокислоты) вступают в различные превращения. Одна часть этих соединений непосредственно используется для синтеза белков, характерных для данного организма, вторая — подвергается переаминированию или дезаминированию, давая новые соединения, необходимые организму, третья — окисляется и является источником энергии, необходимой организму для реализации своих жизненных функций.

Необходимо отметить некоторые особенности внутриклеточных превращений белков. Если организм гетеротрофный и одноклеточный, то белки в составе пищи попадают внутрь клеток в цитоплазму или специальные пищеварительные вакуоли, где под действием ферментов подвергаются гидролизу, а далее все протекает так, как описано для аминокислот в клетках. Клеточные структуры постоянно обновляются, поэтому «старый» белок заменяется на «новый», при этом первый гидролизуется с получением смеси аминокислот.

У автотрофных организмов имеются свои особенности в превращениях белков. Первичные белки (в клетках меристем) синтезируются из аминокислот, которые синтезируются из продуктов превращений первичных углеводов (они возникли при фотосинтезе) и неорганических азотсодержащих веществ (нитратов или солей аммония). Замена белковых структур в длительно живущих клетках автотрофных организмов не отличается от такового для гетеротрофных организмов.

Азотистое равновесие

Белки, состоящие из аминокислот, — это основные соединения, которым свойственны процессы жизни. Поэтому исключительно важен учет обмена белков и продуктов их расщепления.

Содержание азота в белках составляет в среднем 16% их массы. Поэтому, определив количество азота, поступившего в организм с пищей, и количество азота в составе мочи, пота и кала, можно рассчитать белковый, или азотистый, баланс организма.

Азота в составе пота очень мало, поэтому обычно анализ пота на содержание азота не делается. Количество азота, поступившего с пищей, и количество азота, содержащегося в моче и кале, умножается на 6,25 (16%) и из первой величины вычитается вторая. В результате определяется количество азота, поступившего в организм и усвоенного им.

Когда поступившее в организм с пищей количество азота равно количеству азота в моче и кале, т. е. образовавшемуся при дезаминировании, то имеется азотистое равновесие. Азотистое равновесие свойственно, как правило, взрослому здоровому организму.

Когда количество поступившего в организм азота больше количества выделенного азота, то имеется положительный азотистый баланс, т. е. количество белка, вошедшего в состав организма, больше количества белка, подвергшегося распаду. Положительный азотистый баланс характерен для растущего здорового организма.

Когда поступление белка с пищей увеличивается, то увеличивается и количество азота, выделяемого с мочой.

И, наконец, когда количество поступившего в организм азота меньше количества выделенного азота, то имеется отрицательный азотистый баланс, при котором распад белка превышает его синтез и разрушается белок, входящий в состав организма. Это бывает при белковом голодании и тогда, когда не поступают необходимые для организма аминокислоты. Отрицательный азотистый баланс обнаружен и после действия больших доз ионизирующего облучения, вызывающих усиленный распад белков в органах и тканях.

Проблема белкового оптимума

Минимальное количество белков пищи, необходимое для восполнения разрушающихся белков организма, или величина распада белков организма при исключительно углеводном питании, обозначается как коэффициент изнашивания. У взрослого человека наименьшая величина этого коэффициента около 30 г белков в сутки. Однако этого количества недостаточно.

Жиры и углеводы оказывают влияние на расход белков сверх минимума, необходимого для пластических целей, так как они освобождают то количество энергии, которое требовалось для расщепления белков сверх минимума. Углеводы при нормальном питании уменьшают расщепление белков в 3-3,5 раза больше, чем при полном голодании.

Для взрослого человека при смешанной пище, содержащей достаточное количество углеводов и жиров, и массе тела 70 кг норма белка в сутки равна 105 г.

Количество белка, полностью обеспечивающее рост и жизнедеятельность организма, обозначается как белковый оптимум и равно у человека при легкой работе 100-125 г белка в сутки, при тяжелой работе — до 165 г, а при очень тяжелой — 220-230 г.

Количество белка в сутки должно быть по массе не меньше 17% от общего количества пищи, а по энергии — 14%.

Полноценные и неполноценные белки

Белки, поступающие в организм с пищей, разделяются на биологически полноценные и биологически неполноценные.

Биологически полноценными называются те белки, в которых в достаточном количестве содержатся все аминокислоты, необходимые для синтеза белка животного организма. В состав полноценных белков, необходимых для роста организма, входят следующие незаменимые аминокислоты: лизин, триптофан, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин, валин, метионин, фенилаланин. Из этих аминокислот могут образоваться другие аминокислоты, гормоны и т. д. Из фенилаланина образуется тирозин, из тирозина путем превращений — гормоны тироксин и адреналин, из гистидина — гистамин. Метионин участвует в образовании гормонов щитовидной железы и необходим для образования холина, цистеина и глютатиона. Он необходим для окислительно-восстановительных процессов, азотистого обмена, усвоения жиров, нормальной деятельности головного мозга. Лизин участвует в кроветворении, способствует росту организма. Триптофан также необходим для роста, участвует в образовании серотонина, витамина РР, в тканевом синтезе. Лизин, цистин и валин возбуждают сердечную деятельность. Малое содержание цистина в пище задерживает рост волос, увеличивает содержание сахара в крови.

Биологические неполноценными называются те белки, в которых отсутствуют хотя бы даже одна аминокислота, которая не может быть синтезирована животными организмами.

Биологическая ценность белка измеряется количеством белка организма, которое образуется из 100 г белка пищи.

Белки животного происхождения, содержаться в мясе, яйцах и молоке, наиболее полоненные (70-95%). Белки растительного происхождения имеют меньшую биологическую ценность, например белки ржаного хлеба, кукурузы (60%), картофеля, дрожжей (67%).

Белок животного происхождения – желатина, в котором нет триптофана и тирозина, является неполноценным. В пшенице и ячмене мало лизина, в кукурузе мало лизина и триптофана.

Некоторые аминокислоты заменяют друг друга, например фенилаланин заменяет тирозин.

Два неполноценных белка, в которых недостает разлчных аминокислот, вместе могут составить полноценное белковое питание.

Роль печени в синтезе белков

В печени синтезируются белки, содержащиеся в плазме крови: альбумины, глобулины (за исключением гамма-глобулинов), фибриноген, нуклеиновые кислоты и многочисленные ферменты, из которых некоторые синтезируются только в печени, например ферменты, участвующие в образовании мочевины.

Белки, синтезированные в организме, входят в состав органов, тканей и клеток, ферментов и гормонов (пластическое значение белков), но не запасаются организмом в виде разных белковых соединений. Поэтому та часть белков, которая не имеет пластического значения, при участии ферментов дезаминируется – распадается с освобождением энергии на разные азотистые продукты. Период полураспада белков печени равен 10 дням.

Белковое питание при различных условиях

Нерасщепленный белок не может быть усвоен организмом иначе, как через пищеварительный канал. Белок, введенный вне пищеварительного канала (парэнтерально), вызывает защитную реакцию со стороны организма.

Аминокислоты расщепленного белка и их соединения – полипептиды – приносятся кровью к клеткам организма, в которых под влиянием ферментов непрерывно в течении всей жизни происходит синтез белков. Белки пищи имеют главным образом пластическое значение.

В период роста организма – в детском и юношеском возрасте – синтез белков особенно велик. В старости синтез белков уменьшается. Следовательно, в процессе роста происходит ретенция, или задержка в организме химических элементов, из которых состоят белки.

Изучение обмена с применением изотопов показало, что в некоторых органах в течение 2-3 суток приблизительно половина всех белков подвергается распаду и такое же количество белков заново синтезируется организмом (ресинтез). В каждой ткани, в каждом организме синтезируются специфические белки, отличающиеся от белков других тканей и других организмов.

Подобно жирам и углеводам, аминокислоты, не использованные для построения организма, подвергаются распаду с освобождением энергии.

Аминокислоты, которые образуются из белков умирающих, разрушающихся клеток организма, также подвергаются превращениям с освобождением энергии.

В обычных условиях количество необходимого белка в сутки для взрослого человека 1,5-2,0 г на 1 кг массы тела, в условиях длительного холода 3,0-3,5 г, при очень тяжелой физической работе 3,0-3,5 г.

Увеличение количества белков больше чем до 3,0-3,5 г на 1 кг массы тела нарушает деятельность нервной системы, печени и почек.

Липиды, их классификация и физиологическая роль

Липиды — вещества, нерастворимые в воде и растворяющиеся в органических соединениях (спирте, хлороформе и др.). К липидам относятся нейтральные жиры, жироподобные вещества (липоиды) и некоторые витамины (A, D, E, K). Липиды имеют пластическое значение и входят в состав всех клеток и половых гормонов.

Особенно много липидов в клетках нервной системы и надпочечниках. Значительная часть их используется организмом как энергетический материал.